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Inmunología: Unión Antígeno y Anticuerpo en Vitro - Variables Condicionantes

Escrito por Administrator el . Publicado en Inmunología

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Unión Antígeno y Anticuerpo en vitro. Variables Condicionantes

 
 


Unión Antígeno Anticuerpo

                Reconocer  la existencia en el determinante antigénico y en el sitio de combinación del anticuerpo específico de estructuras que se corresponden y que regulan  la unión antígeno anticuerpo y la condicionan para su observación  in vitro.

Fundamento:
Actualmente se reconoce que cualquier molécula biológica, incluídos los metabolitos intermediarios, los azúcares, los lípidos, asi como también las macromoléculas, como hidratos de carbono complejos, fosfolípidos y proteinas pueden servir como antígenos. Se reconoce que solo las macromoléculas son capaces de iniciar la actividad  linfocitaria necesaria para una respuesta de anticuerpos, a quienes generan este tipo de respuesta se denominan inmunógenos.
 
A fin de que las moléculas pequeñas sean capaces de generar anticuerpos, es necesario unirlas a macromoléculas transportadoras (carrier), la molécula pequeña se define como hapteno, pudiendo el hapteno-carrier actuar como inmunógeno, no así el hapteno solo.
 
El anticuerpo formado se une  en una zona específica de la macromolécula denominada epitope.
Múltiples determinantes o epitopes poseen las macramoléculas, cada una de ellas se puede unir a un anticuerpo. Si los determinantes de un mismo inmunógeno se encuentran separados en el espacio permiten que anticuerpos diferentes puedan unirse al mismo inmunógeno; por el contrario el Ac unido al Ag puede por su ubicación, interferir estéricamente con la unión del segundo; finalmente en algunas ocaciones la primera unión AgAc puede modificar la estructura del Ag influyendo en la unión del segundo Ac
 
VALENCIA ANTIGÉNICA: es el  número de determinantes antigénicos o epitopes  de una molécula antigénica.
Por ser usualmente el numero de  epitopes del antígeno mayor de dos, por eso se denominan  polivalentes.
 
ESPECIFICIDAD ANTIGÉNICA: depende de los determinantes antigénicos ya que son estos los que interactúan con los sitios activos de los anticuerpos.
Dado que los determinantes antigénicos son diferentes entre sí, quimicamente y por la disposición espacial de sus átomos, son capaces de inducir respuestas inmunes mediadas por anticuerpos específicos hacia cada uno de ellos, propiedad denominada poliespecificidad. En consecuencia las respuestas inmunes son siempre policlonales.

 INTERACCIÓN ANTÍGENO –ANTICUERPO:
La unión antígeno anticuerpo depende de la complementariedad que existe entre el antígeno y el anticuerpo.
Intervienen no solo las estructuras primarias, sino también las secundarias y las terciarias y podríamos considerar su desarrollo en dos fases, a saber:

  1. Fase específica o primaria
Las fuerzas que permiten esta unión, son lábiles, lo admite bajo determinadas condiciones, la disocian de los complejos formados. Ellas son:
·         Uniones electrostáticas (uniones entre átomos cargados positivamente y negativamente).
·         Uniones o puentes de hidrógeno (atracción entre átomos polarizados opuestos de hidrógeno y oxígeno).
·         Fuerzas de Van der Waals (atracción entre electrones y núcleos atómicos).
·         Fuerzas de dispersión de London (depende de la polaridad electrónica de los grupos interactivos).
                        
            
  
2.   Fases inespecíficas , secundarias o de visualización
·         Ley de oclusión de Boyd
·         Teoría de Marrack.



3.   Factores condicionantes:
·         pH
·         temperatura
·         fuerza iónica del medio
·         agitación.


          Concepto de Afinidad y Avidez.

·         Afinidad: Es la fuerza de unión entre un determinante antigénico o epitope y un sitio activo del anticuerpo, y está dada por las fuerzas de atracción y repulsión

·         Constante de Afinidad
Todas las reacciones Ag-Ac. son reversibles, por lo que su unión depende de su Constante de Afinidad (Constante de Equilibrio K)

·         Avidez: es la sumatoria de la fuerza de unión de los sitios activos del anticuerpo con los epitopes, es mucho mas estable que la unión monovalente simple (afinidad intrínseca).
·         Hay moléculas con mas de un determinante antigénico, ejemplo:
·         los microorganismos. Cuando un antígeno multivalente se combina con mas de un sitio de combinación del anticuerpo, esta energía de unión es superior a la que resulta de la sumatoria de las energías de cada uno de los sitios de combinación.

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